方法:Briefly, expi293F cells (ThermoFisher Scientific, Waltham, MA) were用 S 蛋白表達構建體瞬時轉染法(S protein expression constructs)純化 ,並以Buffer A (100 mM Tris-HCl, pH8.0, 150 mM NaCl, 1 mM EDTA) 跟 1% (w/v) n-dodecyl-β-D-maltopyranoside (DDM)(Anatrace, Inc. Maumee, OH), 不含EDTA的完全蛋白酶抑製劑混合物(protease inhibitor cocktail) , 且在4°C 下靜置4小時. 最後以洗滌柱純化兩次.然後測試其進入Ace2受體的情況
研究者不能排除 Delta 變體所特有的病毒複製機制（例如 nsp12 中的 G671S）的突變可能會大大增加基因組 RNA 的產生的可能性，但將病毒組裝成成熟的病毒粒子需要許多其他因素才能使患者病毒量增加。研究者沒有檢測到全長 Delta S 三聚體或其 RBD 片段對 ACE2 結合的任何顯著增加，也沒有觀察到 Delta S 中比任何其他變體更有效的切割。事實上，P681R 突變也存在於 Kappa 變體中，至少在實驗中使用的 HEK293 細胞中，它似乎削弱了 furin cleavage。
已經確定了兩個Delta獨有的性質，，這也許解釋了其不尋常的傳播性。
當 Delta S 蛋白在細胞表面表達時，這些細胞與產生 ACE2 的靶細胞比任何其他變體(Alpha,Beta)的細胞更有效地融合。當 ACE2 表達水平增加時，變體之間的差異會減小。其次，含有 Delta S 構建體的假病毒比其他變體更快地進入表達 ACE2 的靶細胞。這些數據表明，Delta S 蛋白已經進化到強化融合步驟，以進入low levels 的細胞。這種強化可以解釋為什麼 Delta 變體可以在相對短暫的暴露後傳播並迅速感染更多的宿主細胞，從而導致潛伏期短和感染期間病毒載量更大。需要注意的是，研究者們所有的實驗都是在體外進行(in virto)的。需要對真實病毒進行更多研究，以在更多臨床相關環境中證實發現。Reference:doi: https://doi.org/10.1101/2021.08.17.456689
